Vi kan ha ett nytt vapen i vår kamp mot den stigande strömmen av plastföroreningar – och det upptäcktes av en slump.
Genom att studera strukturen hos ett befintligt enzym som tidigare visat sig vara användbart vid smältning av plast, skapade forskare vid University of Portsmouth och US Department of Energy’s National Renewable Energy Laboratory (NREL) en mutantversion som fungerar ännu mer effektivt.
LÄS NÄSTA: Den här mjölmasken äter plast till frukost. Skulle det kunna rensa soptippar?
Den muterade versionen smälter några av de mest förorenande plasterna, inklusive de som är gjorda av polyetylentereftalat, eller PET, snabbare än det ursprungliga enzymet. Men framför allt kan det också bryta ned polyetenfurandikarboxylat (PEF) – ett biobaserat substitut för PET-plast som hyllas som en ersättning för glasflaskor.
PET håller för närvarande i hundratals år i miljön och denna oavsiktliga upptäckt kan ge en hållbar återvinningslösning för miljontals ton flaskor och förpackningar. Forskarna arbetar nu med att förbättra enzymet så att det kan användas för att bryta ner plast i en industriell miljö.
”Få kunde ha förutspått att sedan plast blev populärt på 1960-talet skulle enorma plastavfallsfläckar hittas flytande i haven, eller sköljas upp på en gång orörda stränder över hela världen”, säger professor John McGeehan vid University of Portsmouth. ”Vi kan alla spela en betydande roll i att hantera plastproblemet, men det vetenskapliga samfundet som i slutändan skapade dessa ”undermaterial”, måste nu använda all teknik som står till deras förfogande för att utveckla verkliga lösningar.”
PET, patenterad som en plast på 1940-talet, har inte funnits i naturen länge, så teamet satte sig för att bestämma hur ett enzym som kallas PETase utvecklades och om det skulle vara möjligt att förbättra det genom att bestämma dess struktur. Detta naturliga enzym tros ha utvecklats i ett avfallsåtervinningscenter i Japan för att tillåta en bakterie att bryta ned plast som matkälla.
I samarbete med forskare vid Diamond Light Source i Storbritannien använde professor McGeehan och Dr Gregg Beckham vid NREL en synkrotron som använder intensiva strålar av röntgenstrålar, 10 miljarder gånger ljusare än solen, som ett mikroskop som är kraftfullt nog att se enskilda atomer. . Med hjälp av denna teknik skapade teamet en ultrahögupplöst 3D-modell av PETase-enzymet i ”utsökt detalj”.
Denna bild visar en elektronmikroskopbild av enzymet som interagerar med plast
Sedan, med hjälp av beräkningsmodellering och forskare vid University of South Florida och University of Campinas i Brasilien, upptäckte teamet att PETase kan ha utvecklats i en PET-tung miljö för att göra det möjligt för enzymet att bryta ner PET. För att testa denna teori muterade forskarna PETaset och det var då det oväntade hände.
När forskarna använde 3D-informationen från denna struktur för att förstå hur den fungerar, konstruerade de oavsiktligt ett enzym som är ännu bättre på att bryta ned plasten än det som utvecklats i naturen.
”Serendipity spelar ofta en viktig roll i grundläggande vetenskaplig forskning och vår upptäckt här är inget undantag,” sa professor McGeehan. ”Även om förbättringen är blygsam, tyder denna oväntade upptäckt på att det finns utrymme att ytterligare förbättra dessa enzymer, vilket för oss närmare en återvinningslösning för det ständigt växande berget av kasserad plast.”
Forskargruppen kan nu använda verktygen för proteinteknik och evolution för att fortsätta att förbättra det.
Professor McGeehan tillade: ”Teknikprocessen är ungefär densamma som för enzymer som för närvarande används i biotvättmedel och vid tillverkning av biobränslen – tekniken finns och det ligger väl inom möjligheten att vi under de kommande åren kommer att se en industriellt hållbar process för att förvandla PET och potentiellt andra substrat som PEF, PLA och PBS, tillbaka till sina ursprungliga byggstenar så att de kan återvinnas på ett hållbart sätt.”
Forskningen är publicerad i Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS).
Bilder: Shutterstock/NREL
